Aminoácidos
Primera parte
¿Y si entramos en materia? Un examen diagnóstico; qué es un
enlace covalente o qué es un momento dipolo y cómo se definiría la biología
molecular. Conceptos que tratamos antes.
Has pensado en lo que fuimos antes, o cómo las moléculas llegan a este punto de estudio, actualmente. Todo requiere tiempo cuando hablamos de
evolución. La adaptación de un organismo y la convivencia con su medio
ambiente. La progresiva calvicie que se presenta en los hombres en estos
tiempos.
En esa adaptación es posible pensar en el desequilibrio de
un metabolismo, por lo que estamos frente a un fenómeno biológico. La
alteración de un factor, dará resultados que estudiaremos en el laboratorio, ya
llegaremos a ese punto.
Por el momento hay que plantearnos en la composición de la
proteína, ayer las evocamos, pero es tiempo de ver los aminoácidos que las
componen. Hablamos de 20 aminoácidos los que forman las proteínas. Piénsalo
de la siguiente manera; se unen dos aminoácidos, pero la unión provoca que se
libere una molécula de agua, pues eso suele hacer esa molécula, digamos que es
un préstamo y liberación constante, entonces se convierte en un enlace petídico
y si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y la unión continua
hasta ser un polipéptido ¿vamos bien? Ya nos acercamos para darle forma a una
proteína, sólo resta estabilidad y la unión de más aminoácidos, qué tal una
decena más, deben ser los correctos y brindar una relación estable y equilibrada.
Recordemos la relación que existe entre los ácidos nucleicos, que tienen una
carga negativa por el grupo fosfato, con los aminoácidos positivos; lisina,
histidina y arginina, sin dejar de lado los aminoácidos neutros, negativos, hidrofóbicos,
etc. Debes tener presente el equilibrio entre cada elemento.
Te comparto una tabla de los grupos de aminoácidos y
sus respectivas características.
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| Aminoácidos |
Con base a las propiedades fisiológicas de los Grupos R, los
20 aminoácidos de las proteínas pueden ser clasificados de la siguiente manera.
1. Acidicos: incluyen ácido aspartico (aspartato) y ácido
glutámico (glutamate). En una solución neutra, los grupos R de un aminoácido
acídico pueden perder un protón y cargarse negativamente.
2. Básicos: incluyen lisina, arginina e histidina. En
solución neutral, los grupos R de un aminoácido básico pueden ganar un protón y
cargarse positivamente. La interacción, entre grupos R positivos y negativos
pueden formar un enlace iónico (salino), el cual es una importante fuerza
estabilizadora de proteínas.
3. Aromáticos: incluye tirosina, triptófano y fenilalanina.
Sus grupos R contienen un anillo aromático.
4. Sulfuro: incluye cisteína y metionina. Sus grupos R
contienen un átomo de azufre(S). El puente disulfuro se forma entre dos R de
cisteína y provee una fuerza estabilizadora de la estructura globular
importante. Una característica importante de la metionina es que todas las
proteínas inician su síntesis con este AA.
5. Hidrofílicos No-Cargados: incluye serina, treonina,
asparagina y glutamina. Sus grupos R son hidrofílicos y capaces de formar puentes
de hidrógeno.
6. Hidrofóbicos Inactivos: incluye glicina, alanina, valina,
leucina e isoleucina. Estos aminoácidos son los más frecuentes de estar en el
interior de la proteína. Sus grupos R, NO forman puentes de hidrógeno,
raramente participan en reacciones químicas.
7. Estructura Especial: incluye a prolina. En la mayoría de
los aminoácidos, los grupos R y amino NO se conectan de manera directa. Prolina
es la única excepción entre los 20 aminoácidos. Debido a ésta característica
especial, prolina se localiza en las vueltas de la cadena peptídica en la
estructura tridimensional de una proteína.
Segunda parte
Aluzamos la base de una proteína, pero cuál es su función.
Al inicio de clase, hablamos de una interacción interna y externa ¿cierto? Pues
bien planteemos 6 funciones de la proteína.
- Señalamiento
Cómo se percibe y se interpreta el medio ambiente; a partir
de esa interpretación es como se logra una correcta interacción.
- Transporte
Cuando se pierden iones es necesario equilibrarlo,s de lo
contrario se cae en la deshidratación.
- Catalisis
Se mueven los umbrales; se deja de consumir glucosa, esencial para el equilibrio, de perderse, el organismo cae en un
colapso.
- Movimiento
El ir y venir constante. Cada molécula está en constante
movimiento.
- Estructura
La composición exacta, ni una molécula más, ni una menos.
- Regulación
La función medular de la proteína. Ceder/Prestar a cada
instante. Piensa en un prender y apagar constante; en el devenir exacto.
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| Función de proteínas |
En este punto nos permitimos una breve reflexión,
una que será constante, y hablamos de la evolución, sí, así iniciamos la clase.
Al hablar de la función de una proteína desde una perspectiva de la biología
molecular, pensamos en el largo camino de la evolución para llegar a este
punto, pues si te das cuenta, el factor que predomina, es el equilibrio exacto,
da como resultado un funcionamiento adecuado a cada organismo.
Quédate con esta reflexión y con las secuencias de la
estructura de los aminoácidos. Cada molécula en el lugar y tiempo preciso.
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